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Metionina

Metionina

La metionina (Met, M) es uno de los aminoácidos esenciales que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como AUG. Su fórmula química es C₅H₁₁NO₂S Es una molécula hidrófoba. Su masa es 149,21 u.m.a.. En la forma de S-adenosilmetionina (SAM) es uno de los principales agentes metilantes del organismo. También indica al ribosoma que comience el ensamblaje de proteínas.

Véase también

- Ribosoma
- Ciclo de la metionina
Categoría:Aminoácidos esenciales Categoría:Aminoácidos neutros no polares ja:メチオニン

Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales para los vertebrados son aquellos que no se pueden sintetizar a partir de otros recursos de la dieta. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácido esenciales, se dice que contiene proteina de alta calidad o buena calidad.
Alguno de estos alimentos son: la carne, los huevos y los lácteos. No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos, por ejemplo, la alanina en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato. En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:

Nótese que para algunos científicos la arginina e histidina son esenciales sólo en niños. Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del mismo modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes. En otros mamíferos distintos a los humanos, los aminoácidos esenciales pueden ser considerablemete distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, así que la taurina es esencial en gatos. ja:必須アミノ酸

Proteína

Las proteínas (del griego Proteion, primero) son macromoléculas de peso molecular elevado, formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden presentar una o varias cadenas. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
- oligopéptido: número de aminoácidos <10
- polipéptido: número de aminoácidos > 10
- proteína: número de aminoácidos > 50 Las más abundantes de las biomoléculas. Constituyen más del 50 por ciento del peso seco de las células. Son sustancias muy versátiles. Se forman en el ribosoma a partir de la información suministrada por los genes.

Funciones

- Activas. :: Catalizadores (enzimas). :: Reguladora (enzimas alostéricos, hormonas). :: Transportadora de oxígeno (O²) (hemoglobina). :: Almacenadora (mioglobina). :: Nutrición (ovoalbúmina). :: Defensiva (inmunoglobulinas) y anticuerpos. :: Contráctil (miosina, actinas). :: Visual (rodopsina, iodopsina). :: Energéticas (proteínas del fotosistema II).
- Pasivas. :: Estructural (colágeno, queratina).

Clasificación

- Según la forma: :: Fibrosas (queratina, colágeno). :: Globulares.
- Químicamente: :: Simples u holoproteínas. Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. (fibrosas y globulares). :: Conjugadas o heteroproteínas. Su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas. (sólo globulares).

Estructura

Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos. Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:
- Estructura primaria.
- Estructura secundaria.
- Nivel de dominio.
- Estructura terciaria.
- Estructura cuaternaria.
- A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares. Ver estructura proteína en: Imagen de estructuras de proteína

Temas relacionados

:: Propiedades de las proteínas, Holoproteínas, Heteroproteínas, Proteómica (o proteinómica).

Lista de proteínas

- Anticuerpos
- Hemoglobina
- Insulina

Véase también

- Cucumisina
- Síntesis proteica

Referencias bibliográficas

- Rodríguez-Sotres,Rogelio. La estructura de las proteínas. Consultado el 11/1/2002. http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html

Resumen

La Proteína es una sustancia química que forma parte de la materia fundamental de la célula. Son moléculas formadas por una gran cantidad de aminoácidos. Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas. Entre ellas, figuran las enzimas, ciertas hormonas y albúmina o clara de huevo. son indispensables en la alimentación. ja:蛋白質 ko:단백질 simple:Protein th:โปรตีน zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit

Molécula

Una molécula es una partícula formada por un conjunto de átomos ligados por enlaces covalentes, de forma que permanecen unidos el tiempo suficiente como para completar un número considerable de vibraciones moleculares. Las moléculas lábiles pueden perder su consistencia en tiempos relativamente cortos, pero si el tiempo de vida medio es del orden de unas pocas vibraciones, estamos ante un estado de transición que no se puede considerar molécula. Hay moléculas de un mismo elemento, como O₂, O₃, N₂, P₄..., pero la mayoría de ellas son uniones entre diferentes elementos. La química orgánica y gran parte de la química inorgánica se ocupan de la síntesis y reactividad de moléculas y compuestos moleculares. La química física y, especialmente, la química cuántica también estudian, cuantitativamente, en su caso, las propiedades y reactividad de las moléculas. La bioquímica se conoce también como biología molecular, ya que estudia a los seres vivos a nivel molecular.

Tipos de enlaces en las moléculas

En las moléculas, se puede imaginar que los pares electrónicos compartidos mantienen unidos a los átomos entre sí. A este enlace se le llama enlace covalente. Dependiendo de la diferencia de electronegatividad entre los átomos, el enlace será puramente covalente, o presentará cierta polaridad o contribución iónica.

Fuerzas intermoleculares

Las moléculas rara vez se encuentran sin interacción entre ellas, salvo en gases enrarecidos. Así, pueden encontrarse en redes cristalinas, como el caso de las moléculas de H₂O en el hielo o con interacciones intensas pero que cambian rápidamente de direccionalidad, como en el agua líquida. El estudio de las interacciones específicas entre moléculas, incluyendo el reconocimiento molecular es el campo de estudio de la química supramolecular. Estas fuerzas son fundamentales para propiedades como la solubilidad o el punto de ebullición. Algunas de ellas, en orden decreciente de intensidad, son:
- puente de hidrógeno
- interacción dipolo-dipolo
- fuerzas de Van der Waals

Descripción

La estructura molecular puede ser descrita de diferentes formas. La fórmula química es útil para moléculas sencillas, como H₂O para el agua o NH₃ para el amoníaco. Contiene los símbolos de cada elemento que contiene la molécula, así como su proporción por medio de los subíndices. Para moléculas más complejas, como las que se encuentran comúnmente en química orgánica, la fórmula química no es suficiente, y vale la pena usar una fórmula estructural, que indica gráficamente la disposición espacial de los distintos grupos funcionales. Cuando se quieren mostrar otras propiedades moleculares (como el potencial eléctrico en la superficie de la molécula), o se trata de sistemas muy complejos, como proteínas, ADN o polímeros, se utilizan representaciones especiales, como los modelos tridimensionales (físicos o representados por ordenador). En proteínas, por ejemplo, cabe distinguir entre estructura primaria (orden de los aminoácidos), secundaria (primer plegamiento en hélices, hojas, giros...), terciaria (plegamiento de las estructuras tipo hélice/hoja/giro para dar glóbulos) y cuaternaria (organización espacial entre los diferentes glóbulos). polímero, 3D (centro izquierda) y 2D (derecha). En el modelo 3D de la izquierda, los átomos de carbón están representados por esferas grises; las blancas representan a los átomos de hidrógeno y los cilíndros representan los enlaces. El modelo es una representación de la superficies molecular, coloreada por áreas de carga eléctrica positiva (rojo) o negativa (azul). En el modelo 3D del centro, las esferas azul claro representan átomos de carbón, las blancas de hidrógeno y los cilindros entre los átomos son los enlaces simples]].

Véase también

- Estereoquímica
- Número de Avogadro
- Volumen molar categoría:Química als:Molekül ja:分子 ko:분자 simple:Molecule th:โมเลกุล

Ribosoma

Los ribosomas son orgánulos sin membrana, sólo visibles al microscopio electrónico debido a su reducido tamaño ( 29 nm en célula procariota y 32 nm en eucariota). Están en todas las células vivas (excepto en el espermatozoide). Su función es ensamblar proteínas a partir de la información genética que le llega del ADN transcrita en forma de ARN mensajero (ARNm). El ribosoma consta de dos subunidades que se encajan y trabajan juntas para la traducción del ARNm en proteínas en el proceso de síntesis proteica. Cada subunidad está formada por una, dos o tres moléculas muy grandes de ARN (llamado ARN ribosómico) y numerosas proteínas más pequeñas. ARN ribosómico La información genética está en el ADN. Esa información se copia en ARN. El ribosoma lee el ARN mensajero y ensambla la proteína con los aminoácidos suministrados por el ARN de transferencia. La proteína es una cadena formada por aminoácidos. Entre los seres vivos se han descubierto hasta ahora 22 aminoácidos, aunque los más usuales son sólo 20. El proceso es el siguiente: El ribosoma lee tres nucleótidos del ARNm. (Un grupo de tres nucleótidos codifica un aminoácido y se llama codón). Escoge el ARNt que porta el aminoácido correspondiente a esas tres letras. Lee las siguientes tres letras (el siguiente codón) y ensambla el aminoácido correspondiente junto al anterior... Y así hasta que llega un codón que indica que la proteína se acabó: es el codón de terminación. Por ejemplo: El ARN es éste: AUGGCCAACGGCAUGCCUACUUAA
AUG le indica que tiene que empezar a ensamblar la proteína; es un codón de iniciación.
GCC es Alanina. Coge alanina (un aminoácido) y lo sujeta.
AAC es Arginina, lo une con la alanina.
GGC es Glicina, lo ensambla a la arginina.
AUG era el símbolo de iniciación, pero ya ha comenzado; así que lo interpreta como Metionina. Une el aminoácido metionina con la glicina anterior.
CCU es Prolina. Ensambla la prolina a la metionina.
ACU es Serina. Ensambla la serina con la prolina.
UAA es terminación. Deja de ensamblar la proteína.
Por tanto, la proteína ensamblada ha sido: Alanina-Arginina-Glicina-Metionina-Prolina-Serina terminación Categoría:Orgánulos celulares category:Célula ja:リボソーム ko:리보솜

Categoría:Aminoácidos neutros no polares

Neutros no polares

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